PENGARUH DERAJAT DEASETILASI TERHADAP EFEKTIVITAS CHITOSAN BEAD SEBAGAI PADATAN PENDUKUNG IMOBILISASI LIPASE DENGAN TEKNIK PENGAITAN SILA

LIZMA FEBRINA, Dr. Tri Joko Raharjo, M.Si.

2013 | Tesis | S2 Ilmu Kimia

Telah dilakukan penelitian mengenai pengaruh derajat deasetilasi kitosan terhadap efektivitas chitosan bead sebagai padatan pendukung imobilisasi lipase dengan teknik cross-linking. Penelitian ini bertujuan untuk mendapatkan kondisi optimal imobilisasi lipase pada chitosan bead. Chitosan bead dibuat dari kitosan serbuk dengan berbagai derajat deasetilasi dengan metode inverse phase. Penelitian ini dimulai dari optimasi proses imobilisasi seperti pH bufer fosfat dan konsentrasi glutaraldehida sebagai senyawa pengait silang. Enzim lipase yang telah terimobilisasi pada chitosan bead diuji aktivitas, stabilitas termal, stabilitas penggunaan ulang dan karakter kinetiknya dalam reaksi hidrolisis trigliserida minyak kelapa sawit. Bufer fosfat pH 6 adalah kondisi pH optimal untuk melarutkan enzim lipase. DD chitosan bead yang dihasilkan adalah 80,71%, 87,51% dan 91,77%. Konsentrasi glutaraldehida optimal dicapai pada konsentrasi glutaraldehida 0,5% (v/v) untuk DD chitosan bead 80,71% dengan persentase terimobilisasi 84%, 1,5% (v/v) untuk DD chitosan bead 87,51% dengan persentase terimobilisasi sebesar 91% dan 1,5% (v/v) untuk DD chitosan bead 91,77% dengan persentase terimobilisasi sebesar 82%. Aktivitas spesifik yang dihasilkan enzim lipase terimobilisasi pada chitosan bead %DD 80,71; %DD 87,51 dan %DD 91,77 secara berturut-turut adalah 82, 85 dan 81 U/g sedangkan aktivitas spesifik enzim lipase bebas adalah 145 U/g. Afinitas substrat terhadap enzim lipase terimobilisasi pada chitosan bead %DD 80,71; %DD 87,51 dan %DD 91,77 ditunjukkan dari nilai KM secara berturut sebesar 0,116; 0,101; 0,122. Enzim lipase terimobilisasi memiliki kestabilan termal dan kestabilan penggunaan ulang yang lebih baik daripada enzim lipase bebas. Dilihat dari DD chitosan bead yang digunakan dalam imobilisasi enzim, DD chitosan bead 91,77% memiliki kestabilan termal dan kestabilan penggunaan ulang yang paling baik

The effect of deacetylation degree of chitosan on the effectiveness of chitosan beads as solid support immobilized lipase by cross-linking techique has been carried out. The study aims to obtain optimal conditions for immobilization of lipase on chitosan beads. Chitosan beads made from the chitosan powder with various degree of deacetylation by inverse phase method. The study starts from the optimization process of immobilization such as phosphate buffer pH and concentration of glutaraldehyde as a cross-linker. Lipase immobilized on chitosan beads was tested activities, thermal stability, re-uses and parameter kinetics on the hydrolysis reaction of palm oil triglycerides. Phospate buffer with pH 6 is optimal condition to dissolved lipase enzym. DD chitosan that resulted are 80,71%, 87,51% and 91,77%. Optimum concentration of glutaraldehyde optimal is approached in glutaraldehyde 0,5%(v/v) for DD chitosan bead 80,71% with (%) percentage immobilization enzyme 84% ; 1,5%(v/v) for DD chitosan bead 87,51% with (%) percentage immobilization enzyme 91% and 1,5%(v/v) for DD chitosan bead 91,77% with (%) percentage immobilization enzyme 82%. Specified activities immobilized of lipase enzymes approached of chitosan bead %DD 80,71; %DD 87,51 and %DD 91,77 are 82, 85 and 81 U/g, but specified activity of free lipase enzyme is 145 U/g. Substrate activity immobilized enzyme of chitosan bead %DD 80,71; %DD 87,51 dan %DD 91,77 pointed from KM 0,116; 0,101; 0,122. Lipase immobilized have thermal stabilized and stabilized re-used is better than free lipase enzyme. Looked from DD chitosan bead that used in immobilize lipase enzyme, DD chitosan bead 91,77% has the best thermal stabilized and stabilized re-use.

Kata Kunci : Chitosan beads, Imobilisasi Enzim Lipase, Hidrolisis Minyak Sawit.