Amobilisasi Lipase Candida rugosa pada Matrik Alumina-Pei-Dekstran-Dialdehid

OKFRIANTI, Yenni, Prof.Dr.Ir. Tranggono, M.Sc

2005 | Tesis | S2 Ilmu dan Teknologi Pangan

Telah dilakukan amobilisasi lipase dari Candida rugosa secara kovalen pada matrik alumina-PEI-dekstran-dialdehid (APD). Amobilisasi dilakukan dengan mencampur lipase Candida rugosa pada matrik APD didalam shaker waterbath suhu ± 27 OC , selama 20 jam dengan kecepatan 150 stroke/menit. Dipelajari pengaruh perbedaan berat molekul (BM) dekstran-dialdehid terhadap banyaknya lipase Candida rugosa yang terikat pada matrik APD dan aktivitas lipase amobil yang dihasilkan serta efisiensi amobilisasi. BM dekstran-dialdehid yang digunakan adalah 20 kD dan 200 kD dengan perbandingan (4:0), (3:1), (2:2), (1:3), dan (0:4). Matrik APD dengan BM dekstran-dialdehid terpilih digunakan untuk amobilisasi lipase Candida rugosa, selanjutnya dipelajari pengaruh suhu, waktu, dan pH terhadap lipase amobil serta dipelajari pengunaan berulang terhadap reaksi hidrolisa dan esterifikasi. Berdasarkan hasil penelitian diketahui bahwa dekstran-dialdehid dengan perbandingan BM (4:0) mampu mengikat BSA dan lipase paling banyak 82,03 % dan 62,54 % serta efisiensi sebesar 50 %. Sedangkan , aktivitas hidrolisa tertinggi pada perbandingan BM dekstran-dialdehid (4:0) sebesar 69,58 %. Lipase amobil dapat digunakan berulang sebanyak 3 kali terhadap reaksi esterifikasi maupun hidrolisa. Lipase amobil yang disimpan pada suhu 4OC selama ± 3 minggu stabil pada pH 10.

Candida rugosa lipase was immobilized covalently onto Alumina- Polietilenimine-Dextran-dialdehyde (APD) matrix. Immobilization of the lipase onto APD matrix was carried out in a water bath shaker of 150 strokes per min at 27 oC for 20 h. The effect of molecular weight of dextran-dialdehide on the amount of covalently bounded lipase onto APD, lipase activity, and immobilization efficiency were studied. Dextran-dialdehide of 20 kD to 200 kD ratio of 4:0, 3:1, 2:2, 1:3, and 0:4 were used for the matrix. The effect of temperatures, times, and pH on hydrolytic and esterification activity of immobilized lipase as well as the reusable of the immobilized lipase were studied. The result showed that APD matrix containing dextran-dialdehide ratio of 4:0 gave the highest covalently bound of Bovine Serum Albumin and the lipase onto APD matrix of 82.03 and 62.54 %, respectively, with the immobilization efficiency of 50 %. And then, the APD matrix containing dextran-dialdehide ratio of 4:0 showed the highest hydrolytic activity of the lipase 69.58 %. The immobilized lipase was reusable three times for hydrolytic and esterification activity, and it was stable for about three weeks at pH 10 when stored at 4 oC.

Kata Kunci : Lipase Candida rugosa, Amobilisasi , Esterifikasi, Hidrolisa, dekstran-dialdehid, Candida rugosa, lipase, immobilization, esterification, hydrolytic, dextran-dialdehyde