SIMULASI DINAMIKA MOLEKUL FISETIN (3, 7, 3 aksen, 4 aksen-TETRAHIDROKSIFLAVON) DENGAN ENZIM TYROSINE KINASE

HABIB SEBASTIAN, Prof. Dr. Harno Dwi Pranowo, M.Si; Dr. Winarto Haryadi, M.Si

2017 | Skripsi | S1 KIMIA

Telah dilakukan penelitian untuk melihat interaksi senyawa fisetin dengan enzim reseptor tyrosine kinase. Tujuan penelitian untuk memprediksi binding site fisetin dengan enzim reseptor tyrosine kinase dan memprediksi kekuatan ikatan senyawa fisetin dengan enzim reseptor tyrosine kinase. Penelitian diawali dengan redocking senyawa kuersetin terhadap enzim reseptor tyrosine kinase, lalu hasil redocking dijadikan acuan untuk proses docking fisetin. Setelah itu, simulasi dinamika molekul dilakukan pada konformasi ligan yang paling stabil dan pada kompleks di dalam air. Hasil penelitian menunjukkan bahwa fisetin memiliki binding site yang sama dengan kuersetin. Energi solvasi fisetin lebih tinggi daripada kuersetin, yaitu kuersetin -43,30 +/- 4,92 kJ/mol dan fisetin 3,50 +/- 0,95 kJ/mol. Energi ikat fisetin pada enzim reseptor tyrosine kinase lebih rendah daripada kuersetin, yakni kuersetin -55,90 +/- 1,79 kJ/mol sedangkan pada fisetin sebesar -40,37 +/- 3,12 kJ/mol.

Interaction compounds of fisetin with enzyme receptor tyrosine kinase has been done. This research to predict a binding site of fisetin in enzyme receptor tyrosine kinase and predict strength of fisetin bond in the enzyme receptor tyrosine kinase. On enzyme receptor tyrosine kinase has been redocking, result of redocking being used as a reference for docking fisetin. After that, with molecular dynamics simulation, it has performed on the most stable ligand conformation and complex bond in water. The results show that fisetin has similiarity binding site as quercetine. Energy solvation of fisetin higher than quercetine, quercetine -43.30 +/- 4.92 kJ/mol and fisetin 3.50 +/- 0.95 kJ/mol. Fisetin has binding energy in tyrosine kinase receptor enzyme lower than quercetine, quercetine -55.90 +/- 1.79 kJ/mol while at fisetin of -40.37 +/- 3.12 kJ/mol.

Kata Kunci : molecular docking, dinamika molekul, fisetin, ikatan hidrogen